胰凝乳蛋白酶 | 合法藥品大搜索

胰凝乳蛋白酶是一種能夠分解蛋白質的消化性酶，活性基團為絲氨酸，故屬於絲氨酸蛋白酶。胰凝乳蛋白酶在酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸（都是芳香族胺基酸）的 ...

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胰凝乳蛋白酶（Chymotrypsin，bovine γ，PDB 1AB9，EC 3.4.21.1），也叫糜蛋白酶。胰凝乳蛋白酶是一種能夠分解蛋白質的消化性酶，活性基團為絲胺酸（Ser or S），故屬於絲胺酸蛋白酶。胰凝乳蛋白酶在酪胺酸（Tyr or Y）、色胺酸（Trp or W）和苯丙胺酸（Phe or F）（都是芳香族胺基酸）的羧基處切斷肽鍵，從而裂解蛋白質。如果反應有足夠的時間，胰凝乳蛋白酶也可以水解是以白胺酸（Leu or L）為主的羧基端肽鍵。

胰凝乳蛋白酶是在胰臟中被合成。開始合成的是胰凝乳蛋白酶原（胰凝乳蛋白酶的前體），不具有酶活性。在隨胰液進入小腸後，被胰蛋白酶剪切為兩部分（兩部分之間依然通過二硫鍵相連），隨後被剪切的胰凝乳蛋白酶原可以互相剪切去一段短的肽段，形成由二硫鍵相連的三條多肽鏈的具有完整活性的胰凝乳蛋白酶。

這種活化機制保證了胰凝乳蛋白酶只在體內特定地點獲得催化活性，避免對機體造成損傷。

胰凝乳蛋白酶是在哺乳動物及其他動物體內的消化系統中發揮作用。它是通過催化一個水解反應（在沒有酶催化的情況下，反應速度非常慢）來剪切肽鍵。胰凝乳蛋白酶的偏好受質包括酪胺酸、色胺酸、苯丙胺酸以及白胺酸和甲硫胺酸。與其他蛋白酶相似，胰凝乳蛋白酶也可以在體外水解酯鍵；因此可以用一些受質類似物，如N-乙醯-L-酪胺酸對硝基苯酯，來作為酶反應試劑。

胰凝乳蛋白酶上195位絲胺酸殘基的羥基氧是一個強的親核物，可以進攻肽鍵上的羰基碳，使酶與受質共價連接形成短暫的酶－受質中間體，隨後不穩定的肽鍵發生斷裂。這一催化機制的發現是基於對酶與受質類似物（N-乙醯-L-酪胺酸對硝基苯酯）反應動力學的研究；由於反應產物對硝基苯酚顯黃色，就可以通過在405nm下測量反應混合物的吸光值來計算產物濃度。

胰凝乳蛋白酶的催化反應可以分為兩個階段：開始時的快速反應和隨後遵從米氏方程的穩定反應，又被稱為「乒乓」機制。這一反應模式可以用胰凝乳蛋白酶催化的兩個步驟來解釋，即先乙醯化受質形成酶－受質中間物；再去乙醯化，酶回復到初始狀態。