免疫球蛋白 | 合法藥品大搜索

免疫球蛋白（immunoglobulin）指具有抗體[1]活性的動物蛋白。主要存在於血漿[2]中，也見於其他體液、組織和一些分泌液中。人血漿內的免疫球蛋白大多數存在於丙種球蛋白[3]（γ-球蛋白[4]）中。免疫球蛋白可以分為IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五類。

免疫球蛋白可分為五類，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE），IgG，IgA和IgM還有亞類[5]。

IgG，IgD，IgE均為單體，分泌液中IgA（SIgA）是雙體，IgM是五聚體。　　

Ig 分子[6]的基本結構是由四肽[7]鏈組成的，即由二條相同的分子量較小的輕鏈[8]（L 鏈）和二條相同的分子量較大的重鏈[9]（H 鏈）組成的。L鏈與H鏈是由二硫鍵[10]連接形成一個肽鏈分子，稱為Ig分子的單體，是構成免疫球蛋白分子的基本結構。現已知5 種免疫球蛋白中IgG、IgA 和IgD的H鏈各有一個可變區（VH）和三個恆定區[11]（CH1、CH2 和CH3）共四個功能區。IgM和IgE 的H鏈各有一個可變區（VH）和四個恆定區（CHl、CH2、CH3 和CH4）共五個功能區。VL和VH 是與抗原[12]結合的部位，單體由一對L鏈和一對H鏈組成的基本結構，只有2 個與抗原結合的位點[13]，如IgG、IgD、IgE、血清型[14]IgA；雙體由J鏈連接的兩個單體，有4 個與抗原結合的位點，如分泌型IgA（SIgA），所以SigA 結合抗原的親合力[15]要比血清型IgA 高。五聚體由J 鏈和二硫鍵連接五個單體，如IgM。五聚體IgM 理論上應為10 個與抗原結合的位點，但實際上由於立體構型[16]的空間位阻[17]，—般只有5 個結合點可結合。

H和L鏈上都有可變區，同類重鏈和同型輕鏈的近N端約110個胺基酸[18]序列的變化很大，其他部分的胺基酸序列相對恆定，據此可將輕鏈和重鏈區分為可變區(V)和恆定區(C)。VH和VI。各有3個區域的胺基酸組成和排列順序高度變化，稱為高變區[1...